Банк рефератов содержит более 364 тысяч рефератов, курсовых и дипломных работ, шпаргалок и докладов по различным дисциплинам: истории, психологии, экономике, менеджменту, философии, праву, экологии. А также изложения, сочинения по литературе, отчеты по практике, топики по английскому.
Полнотекстовый поиск
Всего работ:
364150
Теги названий
Разделы
Авиация и космонавтика (304)
Административное право (123)
Арбитражный процесс (23)
Архитектура (113)
Астрология (4)
Астрономия (4814)
Банковское дело (5227)
Безопасность жизнедеятельности (2616)
Биографии (3423)
Биология (4214)
Биология и химия (1518)
Биржевое дело (68)
Ботаника и сельское хоз-во (2836)
Бухгалтерский учет и аудит (8269)
Валютные отношения (50)
Ветеринария (50)
Военная кафедра (762)
ГДЗ (2)
География (5275)
Геодезия (30)
Геология (1222)
Геополитика (43)
Государство и право (20403)
Гражданское право и процесс (465)
Делопроизводство (19)
Деньги и кредит (108)
ЕГЭ (173)
Естествознание (96)
Журналистика (899)
ЗНО (54)
Зоология (34)
Издательское дело и полиграфия (476)
Инвестиции (106)
Иностранный язык (62792)
Информатика (3562)
Информатика, программирование (6444)
Исторические личности (2165)
История (21320)
История техники (766)
Кибернетика (64)
Коммуникации и связь (3145)
Компьютерные науки (60)
Косметология (17)
Краеведение и этнография (588)
Краткое содержание произведений (1000)
Криминалистика (106)
Криминология (48)
Криптология (3)
Кулинария (1167)
Культура и искусство (8485)
Культурология (537)
Литература : зарубежная (2044)
Литература и русский язык (11657)
Логика (532)
Логистика (21)
Маркетинг (7985)
Математика (3721)
Медицина, здоровье (10549)
Медицинские науки (88)
Международное публичное право (58)
Международное частное право (36)
Международные отношения (2257)
Менеджмент (12491)
Металлургия (91)
Москвоведение (797)
Музыка (1338)
Муниципальное право (24)
Налоги, налогообложение (214)
Наука и техника (1141)
Начертательная геометрия (3)
Оккультизм и уфология (8)
Остальные рефераты (21697)
Педагогика (7850)
Политология (3801)
Право (682)
Право, юриспруденция (2881)
Предпринимательство (475)
Прикладные науки (1)
Промышленность, производство (7100)
Психология (8694)
психология, педагогика (4121)
Радиоэлектроника (443)
Реклама (952)
Религия и мифология (2967)
Риторика (23)
Сексология (748)
Социология (4876)
Статистика (95)
Страхование (107)
Строительные науки (7)
Строительство (2004)
Схемотехника (15)
Таможенная система (663)
Теория государства и права (240)
Теория организации (39)
Теплотехника (25)
Технология (624)
Товароведение (16)
Транспорт (2652)
Трудовое право (136)
Туризм (90)
Уголовное право и процесс (406)
Управление (95)
Управленческие науки (24)
Физика (3463)
Физкультура и спорт (4482)
Философия (7216)
Финансовые науки (4592)
Финансы (5386)
Фотография (3)
Химия (2244)
Хозяйственное право (23)
Цифровые устройства (29)
Экологическое право (35)
Экология (4517)
Экономика (20645)
Экономико-математическое моделирование (666)
Экономическая география (119)
Экономическая теория (2573)
Этика (889)
Юриспруденция (288)
Языковедение (148)
Языкознание, филология (1140)

Реферат: Обмен белков в организме животного

Название: Обмен белков в организме животного
Раздел: Рефераты по химии
Тип: реферат Добавлен 07:43:35 31 декабря 2010 Похожие работы
Просмотров: 268 Комментариев: 3 Оценило: 0 человек Средний балл: 0 Оценка: неизвестно     Скачать

Введение

Белки – высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью – С = О

NH –

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).

Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.

Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.

Физико–химические свойства белков

Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α – аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.

Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.

Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК

Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте

Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.

Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)

Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.

OOOO

H2 N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH+ HOH ПЕПСИН

R1 R2 R3 R4

O O O O

H2 N – CH – C – NH – CH – C – OH + H2 N – CH – C – NH – CH – C – OH

R1 R2 R3 R4

Пептиды

Пепсин очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.

Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.

Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН трипсин + гексапептид

То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 – 7,5.

В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:

1.аминопептидазы – гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N – конца.

O O O O

H2 N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH

R1 R2 R3 R4

Аминопептидазакарбооксипептидаза

2.карбооксипептидазы – гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С – конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б – основными аминокислотами.

3.дипептидазы – расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.

Всасывание продуктов распада белков

Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.

Использование аминокислот в тканях после их всасывания

1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.

2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.

3.на синтез липидов и углеводов.

4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.

Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных

У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы – мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.

Гниение белков в пищеварительном тракте

Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно – кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.

Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.

СH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2 )5 – NH2

NH2 лизин NH2 кадаверин

CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2 )4 – NH2

NH2 орнитин NH2 путрисцин


Кадаверин и путрисцин – трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:

OH HO OH

+[O] –CO2 , – NH3

СН2 – CH – COOH

NH2 CH2 – CH – COOH CH3 фенол

Фенилаланин NH2 крезол

Тирозин

Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.

Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:

CH2 – CH – COOH

NH2 – CO2 – NH3 – CH3

NHNHNH

Триптофан скатол индол

Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО2 , NH3 и другие вещества.

Обезвреживание продуктов гниения белков

Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 – фосфоаденозин – 5 – фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ – глюкуроновая кислота).

ОН O – SO3 H

+ ФАФ – ОSO3 H + ФАФ

(ФАФС)

СН3 CH3

Крезол крезолсерная кислота

Аналогично образуется фенолсерная кислота


ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –

Н – С – ОН Н – С – ОН

+ НО – С – Н О НО – С – Н О + УДФ

Н – С – ОН Н – С – ОН

фенол Н – С Н – С

СООН СООН

УДФ – глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота

Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:


CH3 СН3

½ О2

ОН

NHNH

Скатол скатоксил

CH3 СН3

+ ФАФ – O – SO3 H + ФАФ

OH О – SO3 H

NHNH

Скатоксил скатоксилсерная кислота

Аналогично образуется индоксилсерная кислота.

ОН

½ О2

NHNH

Индол индоксил

ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –

Н – С – ОН Н – С – ОН

+ НО – С – Н О НО – С – Н О NH + УДФ

NH Н – С – ОН Н – С – ОН

Индоксил Н – С Н – С

СООН СООН

УДФ – глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота

Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой).

СООН О = С – NН – CH2 – COOH

+ H2 N – CH2 – COOH H2 O

глицин

гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей)

У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:

CH2 – NH2 HOOC – CH2 – NH – C

CH2 + - H2 O CH2 O

CH2 CH2 O

CH – NH2 HOOC – CH – NH – C

COOHCOOH

Орнитин орнитуровая кислота

Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена

Основные пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование – это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.

Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное.

1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH3 :


R НАДН2 ½ О2 Н2 О (3 АТФ) RR

CH – NH2 дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н2 О C = O + NH3

COOHCOOHCOOH

Аминокислота иминокислота кетокислота

2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов.

R R

CH – NH2 + H2 CH2 + NH3

COOHCOOH

Насыщенная жирная кислота

3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH3 .

R R

CH – NH2 + HOH CH – OH + NH3

COOHCOOH

Оксикислота

4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина:

N CH2 – CH – COOH N CH = CH – COOH

NH2 + NH3

NHNH

гистидин уранотиновая кислота


Основной путь дезаминирования в тканях – это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.

Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты – глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование.

Непрямой путь окислительного дезаминирования.

Протекает в 2 стадии:

1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:

RCOOHRCOOH

CH – NH2 + CH2 аминотрансфераза C = O + CH2

COOHCH2 COOHCH2

амино- C = O кето- CH – NH2

кислота COOH кислота COOH

α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота

2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:


COOH НАДН2 ½ О2 Н2 О (3 АТФ) COOHCOOH

CH2 + НАД CH2 CH2

CH2 глутаматдегидрогеназа CH2 + HOHCH2 + NH3

CH – NH2 C = NH C = O

COOH COOH CH2

Глутаровая кислота иминокислота α-кетоглутаровая кислота

α-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.

Декарбоксилирование аминокислот.

Это отщепление СО2 от карбоксильной группы. При этом образуются амины:

RR

CH– NH2 CO2 ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП CH2 – NH2

COOH амин

При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина – гистамин, цистеина – цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.

N CH2 – CH – COOH - СО2 N CH2 – CH2 – NH2

NH2 декарбоксилаза ФП

NHNH

гистидин гистамин

Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др.

CH2 – SH CH2 – SH CH2 – SO3 H

CH – NH2 – CO2 CH2 – NH2 + 3 [O] CH2 – NH2

COOH цистамин таурин

цистеин

При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота.

COOH COOH

CH2 CH2

CH2 –CO2 CH2

CH – NH2 CH2 – NH2

COOH γ-аминомасляная кислота

Глутаминовая

Кислота

γ-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство.

Обезвреживание аммиака в организме животных

Образуется при дезаминировании NH3 , обезвреживается следующими путями:

1.образование солей аммония:

NH3 + HCLNH4 CL

2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).


COOH O = C – NH2

CH2 CH2

CH2 + NH3 –H2 O CH2

CH – NH2 + H2 O CH – NH2

COOHCOOH

Глутаминовая глутамин

Кислота

Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.

3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот

R R R

C = O + NH3 - H2O C = NH + H2 CH – NH2

COOHCOOHCOOH

4. образование мочевины – это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО2 и 2 молекулы NH3 .

NH2

CO2 + 2NH3 C = O + H2 O

NH2

Мочевина

Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины.

Мочевина иминная форма

NH2 – C = NHNH2

NH C – OH CH2 – NH2

CH2 + HOH NH CH2

CH2 NH2 + CH2

CH2 C = O CH – NH2

CH – NH2 NH2 COOH

COOH мочевинаорнитин

Аргинин аминная форма

Американский ученый Кребс создал свою теорию – орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH3 , а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH3 , но много мочевины, то есть NH3 превратился в мочевину.

Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов.

Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы:

1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.

СО2 + NH3 + АТФ карбомоилфосфатсинтетазы NH2 – C ~ P = O + АДФ

OOHHO

Карбомаилфосфат

2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина – затравки цикла.

CH2 – NH2 NH2 – C = O

CH2 NH2 NH

CH2 + C ~ P = O –H3 PO4 CH2

CH – NH2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH2

COOH CH2

Орнитин CH – NH2

COOH

Цитруллин

3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.

COOH

NH2 – C = O COOH NH2 – C = N – CH

NH CH – NH2 NH CH2

CH2 + CH2 – Н2 О CH2 COOH

CH2 COOH аргининосукцинатсинтетаза CH2

CH2 аспарагиновая CH2

CH – NH2 кислота CH – NH2

COOH COOH

Цитруллин аргининоянтарная кислота

4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента.

COOH NH2

NH2 – C = N – CH C = NH

NH CH2 NH COOH

CH2 COOH CH2 CH

CH2 аргининосукцинатсинтетаза CH2 + CH

CH2 CH2 COOH

CH –NH2 CH – NH2 фумаровая кислота

COOHCOOH

аргининоянтарная кислота аргинин

5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.

Мочевина иминная форма

NH2 – C = NHNH2

NH C – OH CH2 – NH2

CH2 + HOH NH CH2

CH2 аргиназа NH2 + CH2

CH2 C = O CH – NH2

CH – NH2 NH2 COOH

COOH мочевинаорнитин

Аргинин аминная форма

На этом цикл заканчивается.

Фумаровая кислота участвует в случайных процессах:

COOHCOOH НАДН2 ½ О2 Н2 О (3 АТФ) COOHCOOH

CH фумараза CH – OH –2Н C = OCH2

CH + H2 OCH2 малатдегидрогеназа CH2 + CH2

COOHCOOHCOOHCH – NH2

Фумарат малат ЩУК COOH

Глутаминовая кислота

СООН СООН

переаминирование CH – NH2 + СH2

аминотрансфераза CH2 CH2

COOHC = O

Аспарагиновая кислота COOH

(вступает в цикл α – кетоглутаровая кислота

мочевины)

ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой

Биологическая ценность белков

Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.

Незаменимые аминокислоты – это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан.

Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин – из фенилаланина, цистин, цистеин – производные метионина, аргинин – в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой.

Синтез заменимых аминокислот в тканях

Происходит двумя путями:

1.восстановительное аминирование.

2.переаминирвоание или транс – аминирование.

Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.


COOH COOH COOH

CH2 CH2 НАД CH2

CH2 + NH3 – H2 O CH2 НАДН2 CH2

C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH – NH2

COOHCOOHCOOH

α- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота

кислота

Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование – это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования.

R COOH R COOH

C =O CH2 CH – NH2 + CH2

COOH + CH2 аминотрансфераза коф ФП COOH CH2

кеток-та CH – NH2 аминокислота C = O

COOHCOOH

Глутаминовая к-та α-кетоглутаровая кислота

Обмен серосодержащих аминокислот

К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.


CH2 – SH CH2 – SH CH2 – S – S – CH2

CH – NH2 + CH – NH2 – 2H CH – NH2 CH – NH2

COOH COOH COOH COOH

Цистеинцистин

CH2 – S – CH3

CH2 метионин

CH – NH2

COOH

Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль – образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион – это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.

Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти, ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль.

Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.

Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог.

Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина.


CH2 – S – CH3 CH3 – SH

CH2 - CH3 CH – NH2

CH – NH2 COOH

COOH цистеин

Метионин

Цистеин может образовываться из серина:

CH2 – OH CH2

CH – NH2 + H2 S CH – NH2 + H2 O

COOHCOOH

Серин цистеин

Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов.


Список использованной литературы

1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.

2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.

3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.

4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994.

5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.

Оценить/Добавить комментарий
Имя
Оценка
Комментарии:
Где скачать еще рефератов? Здесь: letsdoit777.blogspot.com
Евгений08:51:59 19 марта 2016
Кто еще хочет зарабатывать от 9000 рублей в день "Чистых Денег"? Узнайте как: business1777.blogspot.com ! Cпециально для студентов!
12:07:12 29 ноября 2015
Кто еще хочет зарабатывать от 9000 рублей в день "Чистых Денег"? Узнайте как: business1777.blogspot.com ! Cпециально для студентов!
16:48:55 25 ноября 2015

Работы, похожие на Реферат: Обмен белков в организме животного

Назад
Меню
Главная
Рефераты
Благодарности
Опрос
Станете ли вы заказывать работу за деньги, если не найдете ее в Интернете?

Да, в любом случае.
Да, но только в случае крайней необходимости.
Возможно, в зависимости от цены.
Нет, напишу его сам.
Нет, забью.



Результаты(149953)
Комментарии (1829)
Copyright © 2005-2016 BestReferat.ru bestreferat@mail.ru       реклама на сайте

Рейтинг@Mail.ru